Forsker fik en idé: Det tog ham 21 år at finde løsningen

I 1995 fik professor i biomolekylær arkæologi Matthew Collins en idé, som skulle komme til at optage hans tid og tanker i intet mindre end to årtier. Skabe frustration. Modløshed. Opgivelse.

For til sidst at munde ud i den helt store forløsning, da han i 2016 kunne høste frugterne af sit arbejde og publicere et studie, som viste, at han havde haft ret helt fra begyndelsen: Analyse af fossile proteiner, proteomics, kan hjælpe os med at se ekstremt langt tilbage i tiden, potentielt tilbage til dinosaurernes tid på Jorden.

Men alt det vidste han ikke for 21 år siden, da det hele begyndte. Det skriver Videnskab.dk.

»Det begyndte  for meget lang tid siden, i 1995, da vi fik den idé, at meget gamle proteiner måske ville blive stabiliseret på overfladen af mineraler. Hvis det var tilfældet, ville de overleve i ubegribeligt lang tid,« fortæller Matthew Collins, som fra 1. oktober arbejder ved Københavns Universitet.

Stabiliseringen af proteinerne behøver du ikke at forstå endnu – den vender vi tilbage til. I første omgang skal du bare vide, at Matthew Collins ide kort og godt gik ud på, at særlige proteiner under særlige omstændigheder ville kunne overleve i ekstremt lang tid og give et unikt blik ind i fortiden – i tilfælde, hvor DNA for længst var forsvundet.

Læs også: Proteiner giver DNA tæsk

Fossile proteiner opførte sig skørt

I årevis forsøgte Matthew Collins ved hjælp af matematiske modeller at blive klogere på proteinernes nedbrydelse og få af- eller bekræftet sin ide; men han blev ved med at løbe panden mod muren.

»Jeg indsamlede data, regnede på tallene og satte dem ind i computermodeller. Jeg kunne se, at proteinerne blev nedbrudt langsommere og langsommere, der skete mindre og mindre, og det virkede, som om der lå noget andet bag, end jeg kunne forklare,« siger han og fortsætter:

»I 10 år arbejdede jeg med denne ide og prøvede at forklare mine resultater, men det kunne jeg ikke.«

Læs også: Ældgamle proteiner åbner ny dør til fortiden

Proteiner i æggeskaller rykkede ikke

I år 2000 udgav Matthew Collins, dengang tilknyttet University of York, en videnskabelig publikation, hvor han dels fremlagde forskellige teorier for at forklare effekten, dels måtte konstatere, at han i bund og grund ikke anede, hvad der foregik.

De næste 5 år arbejdede han og hans kollegaer videre med små, syntetiske stykker af æggeskaller – de er gode at arbejde med, fordi de er tykke, slidstærke og overlever under mange forskellige miljømæssige betingelser.

Men det rykkede ikke rigtig noget.

Læs også: Forskere aflurer farlige proteiners hemmelighed

Supercomputer gav afsæt til at komme videre

Det store gennembrud kom, da Matthew Collins stiftede bekendtskab med et hold eksperter fra University of Sheffield. Sheffield-forskerne arbejdede med at modellere proteiner, og hvordan de interagerer på mineralers overflade, og hvad bedre var:

De var i gang med at installere en ny, matematisk supercomputer – lige, hvad professoren havde brug for.

»I 2012 publicerede de et utroligt smukt studie på, hvordan proteinerne i kyllingers æggeskal danner æggets skal. Det er et utroligt kompliceret problem, et meget computerintensivt problem, og da jeg så det, sagde jeg bare: ’Jeg er nødt til at arbejde sammen med jer’,« fortæller Matthew Collins.

Springbræt: Én region af proteinet særligt stærk

Endnu et par år måtte professoren vente, før Sheffield-forskerne kunne smide problemet ind i computeren; men da de endelig gjorde, fandt de hurtigt ud af, at særligt én region i et af de to proteiner, Matthew Collins havde bedt dem kigge nærmere på, ifølge matematiske udregninger skulle binde markant stærkere til mineralets overflade end de øvrige.

Det var den information, der gav ham afsæt til at komme videre i teksten.

Læs også: Kina bygger verdens hurtigste supercomputer

Proteinets nedbrydelse blev bremset

Sideløbende med de matematiske beregninger, sekventerede Matthew og hans hold proteiner ved hjælp af massespektrometri. Det er en analysemetode, der bruges til bestemmelse af molekylers masse og kemiske struktur.

Da University of Oxford meldte sig som de næste i rækken med en nyt og meget bedre massespektrometer, gik alt pludselig op i en højere enhed.

»Nu kunne vi se, at proteinets bindende region, som Sheffield-forskerne havde forudset skulle være mest klæbrig, faktisk også var det. Det blev vist så elegant, helt uafhængigt af hinanden, af to forskellige metoder: Mineralet bandt til proteinet, og proteinet blev stabiliseret.«

Denne artikel er blevet til i samarbejde med Videnskab.dk.
Få de seneste forskningsnyheder fra ind- og udland på videnskab.dk.

På almindeligt dansk betyder det, at proteinerne, som bliver nedbrudt med en højere rate under høje temperaturer, blev ’fanget’ på mineralets overflade. En høj temperatur, altså varme, er lig med molekyler, der bevæger sig, og når de bliver fanget – ja, så bremses nedbrydningen. Takket være entropi kunne forskerne lave en forudsigelse for, at proteinerne over tid ville bevæge sig længere og længere mod molekylets overflade. Jo længere mod overfladen, det kom, jo ’koldere’ blev dets omgivelser, og desto langsommere blev det nedbrudt.

Matthew Collins kunne pludselig forklare sine resultater.

You can skip to the end and leave a response. Pinging is currently not allowed.

Leave a Reply

You must be logged in to post a comment.

Powered by WordPress | Designed by: Premium Themes | Thanks to Free WordPress 4 Themes, Download Premium WordPress Themes and
%d bloggers like this: